Tonia Rizzello mentre pesca nel pack in Antartide
Tonia Rizzello mentre pesca nel pack in Antartide
Tonia Rizzello mentre pesca nel pack in Antartide

Vivere e prosperare in acque gelide? Si può: basta imparare dal “pesce ghiaccio”. La strategia della specie Chionodraco hamatus è stata scoperta da ricercatori dell’Università del Salento.

È stato infatti pubblicato sui Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, una delle più importanti riviste internazionali in campo scientifico, il lavoro di un team di ricercatori dell’Ateneo salentino che ha messo in luce un nuovo meccanismo molecolare, che consente ad alcune proteine delle membrane cellulari di un pesce ghiaccio privo di emoglobina (che vive nell’Oceano Meridionale intorno all’Antartide a una temperatura di -1,9 °C) di svolgere la loro funzione efficientemente a temperature al di sotto dello zero.

il pesce ghiaccio icefish Chionodraco hamatus
il pesce ghiaccio icefish Chionodraco hamatus

Lo studio, che si è svolto prevalentemente presso il Laboratorio di Fisiologia diretto dal professor Carlo Storelli e in parte presso i Laboratori dell’Università Tecnica di Monaco (Technische Universität München), ha visto a lavoro i ricercatori Antonia Rizzello, Alessandro Romano e Raffaele Acierno, coordinati dai professori Michele Maffia e Tiziano Verri.

 

I pesci ghiaccio studiati appartengono alla specie Chionodraco hamatus e sono stati catturati dai ricercatori leccesi nel corso di spedizioni scientifiche nel mare antistante alla base italiana “Mario Zucchelli”, in Antartide. Il pesce ghiaccio è in grado di vivere e prosperare nelle gelide acque del mare antartico, un ambiente estremo per la sopravvivenza della maggior parte delle forme viventi. Infatti le basse temperature, oltre a irrigidire le membrane cellulari, riducono drasticamente l’attività di enzimi e proteine rendendo le loro strutture meno flessibili. Ciò si traduce normalmente, cioè in organismi non adattati al freddo, in danni alla struttura delle membrane, perdita di funzionalità di enzimi e proteine e infine morte delle cellule. Nelle specie antartiche, di norma, questi drastici effetti termici sono compensati dall’evoluzione di enzimi più flessibili, membrane cellulari più fluide, presenza di peptidi anticongelanti nel sangue e in alcune specie, come il pesce ghiaccio, dalla completa assenza di emoglobina e di altri pigmenti respiratori circolanti.

 

I ricercatori dell’Università del Salento, che da tempo studiano gli adattamenti fisiologici a livello molecolare di questi organismi, hanno scoperto che la proteina PEPT1 (PEPtide Transporter 1) del pesce ghiaccio, una proteina di trasporto transmembrana che media l’assorbimento a livello intestinale dei piccoli peptidi (2-3 amminoacidi) derivati dalla digestione proteica, utilizza una strategia nuova, e per ora unica, di adattamento alle basse temperature. Il trasportatore PEPT1 del pesce ghiaccio possiede un piccolo dominio aggiuntivo di sette amminoacidi nella regione carbossi-terminale della proteina, che non si riteneva potesse giocare un ruolo determinante nella sua attività di trasporto, e che le consente di essere fisiologicamente attiva a temperature di – 2 °C. L’aspetto più sorprendente consiste nel fatto che se la stessa sequenza proteica viene fatta esprimere in trasportatori di peptidi di mammiferi o di altri pesci delle zone temperate, anch’essi acquisiscono questo particolare adattamento termico. Fino ad ora si riteneva che adattamenti molecolari degli enzimi e delle proteine alle basse temperature fossero riconducibili a sostituzioni puntiformi di singoli aminoacidi nella struttura proteica e non fossero facilmente trasferibili ad altre proteine.

 

«La scoperta», dice il professor Michele Maffia, responsabile del progetto scientifico sostenuto dal Programma Nazionale di Ricerche in Antartide (PNRA), «è di notevole rilevanza, poiché ridisegna scenari finora noti dei meccanismi mediante i quali le proteine di organismi che vivono in ambienti estremi adattano le loro strutture per sostenere l’omeostasi cellulare a un livello compatibile con la vita. La scoperta potrà avere ricadute considerevoli in campo biotecnologico, poiché il nuovo dominio proteico, grazie alla sua capacità unica di trasferire una specifica caratteristica termo-adattativa, potrebbe essere utilizzato per migliorare l’efficienza di enzimi ampiamente utilizzati in campo medico, farmaceutico, cosmetico e nell’industria della raffinazione degli idrocarburi e nella bioremediation».